Asam amino nonproteinogenik

Non-alfa

Beberapa asam amino non-α terdapat dalam organisme. Dalam struktur ini, gugus amina terletak lebih jauh dari ujung asam karboksilat molekul asam amino. Dengan demikian, asam amino β memiliki gugus amina yang terikat pada karbon kedua, dan asam amino γ memiliki gugus amina pada karbon ketiga. Contohnya termasuk β-alanin, GABA, dan asam δ-aminolevulinat.^{[butuh rujukan]}

• 
  β-alanina: asam amino yang dihasilkan oleh aspartat 1-dekarboksilase dan prekursor koenzim A^[9] dan peptida karnosin dan anserin.
• 
  Asam aminobutirat gamma (GABA): neurotransmiter pada manusia dan hewan.
• 
  Asam δ-aminolevulinat: perantara dalam biosintesis tetrapirol (heme, klorofil, kobalamin, dll).
• 
  Asam 4-aminobenzoat (PABA): perantara dalam biosintesis asam folat

Alasan mengapa asam α-amino digunakan dalam protein telah dikaitkan dengan frekuensinya dalam meteorit dan eksperimen prebiotik.^[10] Spekulasi awal mengenai sifat-sifat merugikan asam β-amino dalam hal struktur sekunder^[10] ternyata tidak benar.^[11]

Asam D-amino

Beberapa asam amino mengandung kiralitas absolut yang berlawanan, bahan kimia yang tidak tersedia dari mesin translasi dan transkripsi ribosom normal. Sebagian besar dinding sel bakteri dibentuk oleh peptidoglikan, polimer yang terdiri dari gula amino yang dihubungkan silang dengan oligopeptida pendek yang menjembatani satu sama lain. Oligopeptida disintesis secara non-ribosom dan mengandung beberapa kekhasan termasuk asam D-amino, umumnya D-alanina dan D-glutamat. Kekhasan lainnya adalah bahwa yang pertama dirasemisasi oleh enzim pengikat PLP (dikodekan oleh alr atau homolog dadX), sedangkan yang terakhir dirasemisasi oleh enzim independen kofaktor (murI). Beberapa varian hadir, pada bakteri Thermoga spp. D-Lisin hadir dan pada bakteri resisten vankomisin tertentu terdapat D-serin (gen vanT).^[12][13]

Tanpa hidrogen pada karbon α

Semua asam amino proteinogenik memiliki setidaknya satu hidrogen pada karbon α. ​​Glisin memiliki dua hidrogen, dan semua asam amino lainnya memiliki satu hidrogen dan satu rantai samping. Penggantian hidrogen yang tersisa dengan substituen yang lebih besar, seperti gugus metil, akan mendistorsi "tulang punggung" protein.^[10]

Pada beberapa fungi, asam α-aminoisobutirat diproduksi sebagai prekursor peptida, beberapa di antaranya menunjukkan sifat antibiotik.^[14]

• 
  alanina
• 
  asam aminoisobutirat
• 
  dehidroalanina

Stereosenter asam amino kembar

Sebagian dari asam amino L-α ambigu mengenai mana dari dua ujung yang merupakan karbon α. ​​Dalam protein, residu sistein dapat membentuk ikatan disulfida dengan residu sistein lain, sehingga menghubungkan silang protein. Dua sistein yang terhubung silang membentuk molekul sistina. Sistein dan metionina umumnya diproduksi melalui sulfurilasi langsung, tetapi pada beberapa organisme, keduanya dapat diproduksi melalui transsulfurasi, di mana homoserina atau serina yang diaktifkan digabungkan dengan sistein atau homosistein membentuk sistationina. Senyawa serupa adalah lantionina, yang dapat dilihat sebagai dua molekul alanina yang bergabung melalui ikatan tioeter dan ditemukan di berbagai organisme. Demikian pula, asam jengkolat, toksin tumbuhan dari jengkol, terdiri dari dua sistein yang dihubungkan oleh gugus metilena. Asam diaminopimelat digunakan sebagai jembatan dalam peptidoglikan dan juga digunakan sebagai prekursor lisin (melalui dekarboksilasinya). ^{[butuh rujukan]}

• 
  sistina
• 
  sistationina
• 
  lantionina
• 
  asam jengkolat
• 
  asam diaminopimelat

Rantai samping lurus

Kode genetik telah digambarkan sebagai "kecelakaan yang membeku" dan alasan mengapa hanya ada satu asam amino standar dengan rantai lurus, alanina, mungkin hanya redundansi dengan valina, leusin, dan isoleusin.^[10] Namun, asam amino rantai lurus dilaporkan membentuk heliks alfa yang jauh lebih stabil.^[15]

• 
  glisina (rantai samping hidrogen)
• 
  alanina (rantai samping metil)
• 
  homoalanina, atau asam α-aminobutirat (rantai samping etil)
• 
  norvalina (rantai samping n-propil)
• 
  norleusina (rantai samping n-butil)

Kalkogen

Serina, homoserina, O-metilhomoserina, dan O-etilhomoserina memiliki rantai samping hidroksimetil, hidroksietil, O-metilhidroksimetil, dan O-metilhidroksietil; sedangkan sistein, homosistein, metionina, dan etionina memiliki ekuivalen tiol. Ekuivalen selenolnya adalah selenosistein, selenohomosistein, selenometionina, dan selenoetionina. Asam amino dengan kalkogen berikutnya juga ditemukan di alam: beberapa spesies fungi seperti Aspergillus fumigatus, Aspergillus terreus, dan Penicillium chrysogenum dalam ketiadaan belerang mampu memproduksi dan memasukkan telurosistein ​​dan telurometionina ke dalam protein.^[16]

Dimasukkan ke dalam protein secara pasca-translasi

Meskipun tidak dikodekan oleh kode genetik sebagai asam amino proteinogenik, beberapa asam amino non-standar tetap ditemukan dalam protein. Asam amino ini terbentuk melalui modifikasi pascatranslasi pada rantai samping asam amino standar yang ada dalam protein target. Modifikasi ini seringkali penting untuk fungsi atau regulasi protein; misalnya, pada γ-karboksilglutamat, karboksilasi glutamat memungkinkan pengikatan kation kalsium yang lebih baik,^[18] dan pada hidroksiprolin, hidroksilasi prolin sangat penting untuk menjaga jaringan ikat.^[19] Contoh lain adalah pembentukan hipusin dalam faktor inisiasi translasi EIF5A, melalui modifikasi residu lisin.^[20] Modifikasi tersebut juga dapat menentukan lokalisasi protein, misalnya, penambahan gugus hidrofobik panjang dapat menyebabkan protein berikatan dengan membran fosfolipid.^[21]

• 
  Asam karboksilglutamat. Sedangkan asam glutamat memiliki satu gugus γ-karboksil, asam karboksilglutamat memiliki dua.
• 
  Hidroksiprolina: Asam imino ini berbeda dari prolHidroksiprolin: Asam imino ini berbeda dari prolin karena adanya gugus hidroksil pada karbon 4.
• 
  Hipusina: Asam amino ini diperoleh dengan menambahkan gugus 4-aminobutil (diperoleh dari spermidina) ke gugus ε-amino lisin.
• 
  Asam piroglutamat

Terdapat beberapa bukti awal bahwa asam aminomalonat mungkin ada, mungkin karena penggabungan abnormal, dalam protein.^[22][23]